Unerwartete Domänen in neuen Proteasen
Aus der mikrobiellen Vielfalt lassen sich unzählige Proteasenvariationen isolieren. Hydrolasen sind Enzyme, die durch Hydrolyse Zellregulationsprozesse wie Wachstum und die Differenzierung auf allen Organisationsebenen steuern. Forscher des Projekts GEMINI durchsuchten diese Metagenombanken nach industriell verwertbaren neuartigen Enzymen. Partner der Universität Göttingen in Deutschland konzentrierten sich dabei auf hydrolysierende Proteasen. Das Analyseverfahren basierte auf der enzymabhängigen Hydrolyse von Magermilch. Es wurden zwei Gene entdeckt, die für Proteasen codieren, die als proA und proB bezeichnet wurden. Dann erfolgte die Analyse der strukturellen Proteindomänen mit den entsprechenden Enzymfunktionen und ein Vergleich mit anderen mikrobiellen Proteinen. Sowohl proA als auch proB wiesen außergewöhnliche Domänstrukturen auf, da regulatorische P-Domänen normalerweise nur in eukaryotischen Proteinen zu finden sind. Zur aktiven Herstellung von Proteasen ist eine Signalsequenz mit N-terminaler, katalytischer und Alphahelix-Domäne erforderlich, die in der Struktur des Proteins vorgefunden wurde. Beide Proteasen zeigten hohe Aktivität und Stabilität gegenüber hohen ph-Werten und Temperaturen und sind daher optimal für Anwendungen geeignet, in denen die meisten Enzyme wegen ungünstiger Bedingungen versagen. Sie könnten in verschiedenen industriellen Bereichen wie der Reinigungs- und Waschmittelindustrie eingesetzt werden.
