Descubren nuevas proteasas que presentan dominios inesperados
En el variado mundo de los microbios, las proteasas son muchas y muy diversas. El crecimiento y la diferenciación, que son el núcleo de la regulación celular en todos los niveles de organización, implican la acción de enzimas hidrolizantes o hidrolasas. Los investigadores del proyecto GEMINI buscaron en bibliotecas metagenómicas para tratar de encontrar en ellas nuevas enzimas con aplicaciones industriales. El equipo, con sede en la Universidad de Gotinga (Alemania), restringió la búsqueda centrándose en las proteasas hidrolizantes. El procedimiento de cribado utilizado se basó en la capacidad de dichas enzimas para hidrolizar la leche desnatada. Se encontraron dos genes que expresaban proteasas y que se denominaron proA y proB. Se estudiaron los dominios estructurales de las proteínas y se relacionaron con la función enzimática, y también se compararon con otras proteínas microbianas. Tanto proA como proB mostraron estructuras de dominio muy poco usuales, en el sentido de que normalmente sólo se encuentra un dominio-P regulador en las proteínas secretadas por eucariotas. Los investigadores descubrieron que para la producción activa de la proteasa era necesaria una secuencia de señales, además de los dominios N-terminales, catalíticos y alfa-helicoidales encontrados en la estructura de la proteína. Las dos proteasas expresadas mostraron una elevada actividad y estabilidad en condiciones de pH alcalino y a altas temperaturas. Por ello, presentan un excelente potencial para aplicaciones cuyas condiciones resultan demasiado rigurosas para la mayoría de las enzimas. Su aplicación industrial podría extenderse a varios sectores, entre ellos las industrias de la limpieza y la fabricación de detergentes.
