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Une étude révèle le secret de la biochimie végétale et le contrôle enzymatique

Des chercheurs de Suède et des États-Unis ont identifié comment les enzymes «savent» où insérer une double liaison pour désaturer les acides gras végétaux. Présentée dans la revue Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), l'étude reconstitue un vieux mystère de 4...

Des chercheurs de Suède et des États-Unis ont identifié comment les enzymes «savent» où insérer une double liaison pour désaturer les acides gras végétaux. Présentée dans la revue Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), l'étude reconstitue un vieux mystère de 40 ans sur le contrôle enzymatique sur un point spécifique. Ces informations peuvent renforcer notre compréhension de ce mécanisme qui dépend d'un acide aminé situé en dehors du site actif de l'enzyme. Les scientifiques se servent de ces données pour utiliser les huiles végétales en remplacement des huiles minérales. «Les acides gras végétaux constituent un marché rapportant près de 150 milliards de dollars (environ 110 milliards d'euros) par an», explique l'auteur principal, John Shanklin du Brookhaven National Laboratory du ministère américain pour l'Énergie (DOE). «Leurs propriétés, et par conséquent leurs utilisations potentielles et leur valeur, sont déterminées par la position des doubles liaisons dans les chaînes d'hydrocarbures qui les constituent. Ainsi, la capacité de contrôler les positions des doubles liaisons nous permettrait de concevoir des acides gras utiles dans les matières premières industrielles.» Les désaturases, que les experts définissent comme étant les enzymes responsables du placement des doubles liaisons, éliminent les atomes d'hydrogène et insèrent des doubles liaisons entre les atomes de carbone adjacents à des endroits spécifiques sur les chaînes d'hydrocarbure. La grande question est de savoir comment une enzyme sait qu'elle doit insérer une double liaison à un endroit spécifique tandis qu'une autre enzyme quoique différente en insère une autre à un autre emplacement. Ainsi, l'équipe de Brookhaven, en collaboration avec des scientifiques du Karolinska Institutet en Suède, tentent de répondre à cette question. «La plupart des enzymes reconnaissent les caractéristiques des molécules sur lesquelles elles agissent situées à proximité de l'emplacement où l'enzyme devrait agir», explique le Dr Shanklin. «Mais tous les groupes d'hydrocarbures composant les chaînes principales des acides gras se ressemblent tous fortement sans posséder de caractéristiques vraiment distinctes, c'est un peu comme une corde de graisse avec aucune accroche.» Les chercheurs ont étudié deux désaturases génétiquement identiques mais situées à différents emplacements: une désaturase du ricin et une du lierre. Selon ces derniers, l'identification des différences dans ces exemples ne serait pas difficile. Toutefois, les efforts initiaux pour trouver une explication pour cela n'étaient pas très fructueux. «Les structures de cristal sont pratiquement toutes identiques», commente le Dr Shanklin. Ainsi, l'équipe a décidé d'examiner comment ces deux enzymes se liaient à leurs substrats (aux chaînes d'acides gras attachées à une petite protéine porteuse). Au début, ils ont évalué la structure de cristal de la désaturase du ricin attachée au substrat. Ils ont ensuite utilisé la modélisation informatique pour évaluer comment la protéine porteuse s'accroche à l'enzyme. «Les résultats du modèle d'accrochage informatique correspondaient parfaitement à la structure de cristal, qui permet aux atomes de carbone 9 et 10 de se positionner sur le site actif de l'enzyme», commente le chercheur de Brookhaven. Ils ont ensuite modélisé l'accrochage de la protéine à la désaturase du lierre. Cette dernière adhère selon une différente orientation qui permettait le positionnement des atomes de carbone sur le site actif de désaturation. «Ainsi, le modèle d'accrochage prévoyait une orientation différente qui prenait en compte cette spécificité», fait-il remarquer. «Cela fait plaisir de résoudre ce mystère, ce qui n'aurait pas été possible sans les efforts de l'équipe s'appuyant sur nos différentes expertise en biochimie, en génétique, en modélisation informatique et en cristallographie à rayons X», poursuit-il. «En utilisant ce que nous avons appris, je suis très optimiste quant à la reconception des enzymes pour obtenir de nouvelles spécificités recherchées afin de produire des acides gras innovants dans les plantes. Ces acides gras seraient d'excellentes ressources renouvelables pour remplacer les matières premières dérivées du pétrole pour fabriquer des produits industriels comme le plastique.»Pour de plus amples informations, consulter: PNAS: http://www.pnas.org/ DOE/Brookhaven National Laboratory: http://www.bnl.gov/world/ Karolinska Institutet: http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp;jsessionid=a_uHGIlPWe78v42Vjk?l=en&d=130

Pays

Suède, États-Unis

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