Badanie ujawnia tajemnicę biochemii roślin i kontroli enzymów
Naukowcy ze Szwecji i USA odkryli, skąd enzym "wie", gdzie wstawić wiązanie podwójne podczas desaturacji kwasów tłuszczowych roślin. Opisane w czasopiśmie Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) badanie rozwiązuje 40-letnią zagadkę dotyczącą tego, w jaki sposób enzymy kontrolują tak precyzyjną lokalizację. Informacje te mogą pomóc nam zrozumieć ten mechanizm, który zależy od pojedynczego aminokwasu znajdującego się z dala od aktywnego miejsca enzymu. Dzięki zgromadzonym danym naukowcy mogą zastosować oleje roślinne jako odnawialne zamienniki paliw kopalnych. "Wartość rynku roślinnych kwasów tłuszczowych szacuje się na 150 mld USD (110 mld euro) rocznie" - tłumaczy główny autor badania John Shanklin z Narodowego Laboratorium Brookhaven przy Departamencie Energii USA (DOE). "Ich właściwości, a tym samym potencjalne zastosowania i wartość, zależą od pozycji wiązań podwójnych w łańcuchach wodorowęglanowych, które stanowią ich kręgosłup. Możliwość kontrolowania pozycji wiązań podwójnych pozwoliłaby nam stworzyć nowe kwasy tłuszczowe, do zastosowania jako surowce przemysłowe". Desaturazy, czyli enzymy odpowiedzialne za umiejscowienie wiązania podwójnego, usuwają atomy wodoru i wstawiają wiązania podwójne pomiędzy sąsiadującymi atomami węgla w określonych miejscach na łańcuchach wodorowęglanowych. Pytanie brzmi: skąd dany enzym wie, że ma wstawić wiązanie podwójne w określonym miejscu, a inny, ale bardzo podobny enzym wstawia je w innym miejscu. Odpowiedzi udzielają naukowcy z Brookhaven i ich współpracownicy ze szwedzkiego Karolinska Institutet. "Większość enzymów rozpoznaje w molekułach, na które działają, cechy, które są bardzo blisko miejsca działania enzymu" - mówi dr Shanklin. "Jednak wszystkie grupy węgiel-wodór tworzące szkielet kwasów tłuszczowych są bardzo podobne, bez cech wyróżniających - jak śliska lina, na której nie ma się czego złapać". Naukowcy zbadali dwie desaturazy, które były zasadniczo podobne, ale znajdowały się w różnych lokalizacjach: desaturazę rącznika i desaturazę bluszczu. Według badaczy znalezienie różnic w tych przykładach nie byłoby trudne. Pierwsze poszukiwania wyjaśnienia tego fenomenu nie przynosiły jednak rezultatów. "Struktury kryształowe są niemalże identyczne" - mówi dr Shanklin. Dlatego naukowcy postanowili sprawdzić, w jaki sposób enzymy wiążą się ze swoimi substratami (łańcuchami kwasów tłuszczowych przyczepionych do małego białka transportowego). Najpierw zbadali strukturę kryształową związanej z substratem desaturazy rącznika. Następnie użyli modelowania komputerowego, aby zobaczyć, w jaki sposób białko transportowe "dokuje się" na enzymie. "Wyniki komputerowego modelu dokowania dokładnie odpowiadały rzeczywistej strukturze kryształowej, umożliwiającej umieszczenie atomów węgla 9 i 10 dokładnie w aktywnym miejscu enzymu" - mówi badacz. Później zespół stworzył model dokowania białka transportowego dla desaturazy bluszczu. Tutaj zadokowało się ono w odmiennej orientacji, z atomami węgla w aktywnym miejscu desaturacji. "Tak więc model dokowania przewidział inną orientację, która dokładnie odpowiadała swoistości" - objaśnia. "To wielka satysfakcja móc w końcu rozwiązać tę zagadkę, co nie byłoby możliwe bez wysiłku całego zespołu i wykorzystania naszej wszechstronnej wiedzy z zakresu biochemii, genetyki, modelowania komputerowego i krystalografii rentgenowskiej" - mówi dr Shankin. "Jestem przekonany, że wykorzystując to, czego się właśnie dowiedzieliśmy, możemy przeprojektować enzymy i osiągnąć żądane swoistości w celu wytworzenia nowatorskich kwasów tłuszczowych w roślinach. Takie nowe kwasy tłuszczowe byłyby odnawialnym zasobem, który zastąpiłby surowce obecnie pozyskiwane z ropy naftowej i używane do produkcji wyrobów przemysłowych, takich jak tworzywa sztuczne".Więcej informacji: PNAS: http://www.pnas.org/ DOE/Narodowe Laboratorium Brookhaven: http://www.bnl.gov/world/ Karolinska Institutet: http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp;jsessionid=a_uHGIlPWe78v42Vjk?l=en&d=130
Kraje
Szwecja, Stany Zjednoczone