Descripción del proyecto
Resolver el misterio de la nucleación del hielo impulsada biológicamente
La formación del hielo y la congelación del agua constituyen uno de los procesos más imprescindibles para la vida en el planeta. Los organismos nucleadores del hielo se han adaptado a temperaturas bajo cero utilizando proteínas nucleadoras del hielo que controlan la formación de hielo. Esta capacidad de las bacterias activas en hielo se aprovecha en aplicaciones de congelación biomimética en agricultura y creación de hielo artificial, entre otras aplicaciones. Sin embargo, los mecanismos moleculares que permiten la formación del hielo impulsada por proteínas ha sido un misterio hasta ahora. Para colmar esta laguna, el proyecto financiado con fondos europeos ProIce investigará la función de las proteínas nucleadoras del hielo a nivel molecular utilizando avances recientes en espectroscopia vibracional ultrarrápida. Generará un conocimiento importante para las tecnología de congelación y los modelos climáticos del futuro.
Objetivo
Water freezing and ice formation are fundamental processes for life on Earth. Ice active bacteria are the most efficient ice nucleators known. These specialized bacteria catalyse liquid-solid phase transitions of water at high subzero temperatures using ice-nucleating proteins (INPs). Despite the critical and well-recognized importance of ice bacteria on local and global precipitation, frost damage in agriculture and their potential for biomimetic freezing applications, the molecular mechanisms behind protein-driven ice formation remain largely elusive. In this project, I want to study the function of INPs at the molecular level using tools provided by recent advances of ultrafast vibrational spectroscopy. Supported by experienced scientists in the host group, I will develop a novel two-colour two-dimensional sum frequency generation (2D SFG) approach that will enable me to address the fundamental aspects of protein and water structure, molecular motion and energy flow. First, I will elucidate the secondary structure and conformation of a new model bacterial INP at a lipid membrane-water interface. Then, I will follow ultrafast energy transfer from interfacial water layers to the surrounding media to test the hypothesis that INPs can remove latent heat of nucleation from the nucleation site. Finally, I will study the effect of inter-protein distance and aggregation on the ultrafast energy transfer. The project will be supported with molecular dynamics simulations, protein engineering and cryo-electron microscopy by collaborators. My experience in non-linear optical spectroscopy combined with the excellent scientific environment in the host group will make it possible now to gain new insights into the mechanism of biological ice formation that were not accessible previously. The findings will be of interest for an interdisciplinary audience, and could provide input for next generation climate models and freezing technologies.
Ámbito científico
CORDIS clasifica los proyectos con EuroSciVoc, una taxonomía plurilingüe de ámbitos científicos, mediante un proceso semiautomático basado en técnicas de procesamiento del lenguaje natural.
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Palabras clave
Programa(s)
Régimen de financiación
MSCA-IF - Marie Skłodowska-Curie Individual Fellowships (IF)Coordinador
8000 Aarhus C
Dinamarca